Gli amminoacidi. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran. Motivi e domini strutturali. Principali fold proteici, strutture alfa,strutture alfa/beta, strutture a foglietto beta. Struttura quaternaria. Classificazione strutturale delle proteine; il protein data bank. Il processo di folding delle proteine. Stabilità strutturale delle proteine. La flessibilità delle proteine. La struttura del DNA e l'interazione proteina-DNA nei sistemi procariotici
Carl Branden &John Tooze Introduction to Protein Structure
Jack Kyte Structure in Protein Chemistry.
Structural features of proteins (Banci, Cantini)- NMR of Biomolecules: Towards Mechanistic Systems Biology -Wiley
Saranno inoltre forniti a lezione capitoli di libri e review article sui soggetti trattati.
Obiettivi Formativi
Il corso ha lo scopo di fornire agli studenti conoscenze dettagliate di biologia strutturale, concentrandosi sullo studio approfondito dell’architettura e della morfologia delle macromolecole biologiche – in particolare proteine e acidi nucleici. Verra' discusso il rapporto struttura-funzione di classi particolarmente rappresentative di proteine e le basi molecolari del protein folding. Verranno inoltre fornite alcune nozioni di base sui principali metodi spettroscopici e biofisici utilizzati nella indagine strutturale di proteine, acidi nucleici e loro complessi e saranno fornite le conoscenze di base per la caratterizzazione strutturale delle macromolecole biologiche.
Prerequisiti
nessuno
Metodi Didattici
Numero di ore relative alle attività in aula: 48Numero di ore relative ad attività di esercitazioni (in laboratorio e in campo): 10
Modalità di verifica apprendimento
La prova finale è costituita da un esame orale. Viene garantito il minimo numero di appelli e i docenti sono a disposizione ad inserire ulteriori appelli su richiesta degli studenti.
Programma del corso
Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran. Motivi strutturali: elica-loop-elica, forcina beta, chiave greca, beta-alfa-beta. Struttura terziaria. Motivi e domini strutturali. Principali fold proteici, strutture alfa,strutture alfa/beta, strutture a foglietto beta. Struttura quaternaria. Classificazione strutturale delle proteine: CATH e SCOP. Il protein data bank. Forze non covalenti di interazione tra aminoacidi del polipeptide e il processo di folding delle proteine. Stabilita’ strutturale delle proteine.. Metodologie per studiare il processo di folding. Il folding “funnel”. Stati non strutturati. Gli stati di transizione della reazione di folding. Il molten globule state. Il folding in vivo. Chaperoni molecolari. GroEL e GroES. Aggregazione proteica e formazione di fibrille amiloidi. La flessibilita' delle proteine. La struttura del DNA e l'interazione proteina-DNA nei sistemi procariotici ed eucariotici. Proteine di membrana. Nozioni di base della spettroscopia NMR e diffrazione a raggi X per la caratterizzazione strutturale e la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. La spettroscopia NMR per la caratterizzazione della dinamica globale e interna di macromolecole.