Elementi di struttura secondaria delle proteine. Motivi e domini strutturali. Principali fold proteici. Protein data bank. Il processo di folding e modelli per descriverlo. Processi di folding in vivo. Processi di aggregazione proteica. La struttura del DNA e l'interazione proteina-DNA. RNA. Introduzione alle tecniche: spettroscopia NMR, X-ray e microscopia elettronica.
Carl Branden &John Tooze Introduction to Protein Structure
Jack Kyte Structure in Protein Chemistry.
Structural features of proteins (Banci, Cantini)- NMR of Biomolecules: Towards Mechanistic Systems Biology -Wiley
Saranno inoltre forniti a lezione capitoli di libri e review article sui soggetti trattati.
Obiettivi Formativi
Il corso ha lo scopo di fornire agli studenti conoscenze dettagliate di biologia strutturale, concentrandosi sullo studio approfondito dell’architettura e della morfologia delle macromolecole biologiche – in particolare proteine e acidi nucleici. Verra' discusso il rapporto struttura-funzione di classi particolarmente rappresentative di proteine e le basi molecolari del protein folding. Verranno inoltre fornite alcune nozioni di base sui principali metodi spettroscopici e biofisici utilizzati nella indagine strutturale di proteine, acidi nucleici e loro complessi e saranno fornite le conoscenze di base per la caratterizzazione strutturale delle macromolecole biologiche.
Prerequisiti
nessuno
Metodi Didattici
Numero di ore relative alle attività in aula: 48
Numero di ore relative ad attività di esercitazioni: 10
Modalità di verifica apprendimento
L'esame prevede il superamento di una prova orale sugli argomenti trattati nel corso.
Per sostenere la prova è richiesta l'iscrizione all'esame sul sito web della didattica abilitato alla verbalizzazione elettronica. La lista viene
chiusa due giorni prima della data di appello. In funzione del numero di persone che si sono registrate all'appello potrà essere predisposto un
calendario di date, comunicato all'inizio dell'esame.
Viene garantito il minimo numero di appelli e i docenti sono a disposizione ad inserire ulteriori appelli su richiesta degli studenti.
Il calendario di esami per l'a.a. 2016/2017 è disponibile al link:
https://sol.unifi.it/docprenot/docprenot
Commissione di esame : L. Banci, M. Lelli, F. Cantini, V. Calderone
Programma del corso
Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran. Motivi strutturali. Principali fold proteici e classificazione strutturale delle proteine. Protein data Bank e varie banche dati. Proprietà delle membrane e loro interazioni con proteine. Il processo di folding delle proteine e i fattori che lo determinano. Lo stato denaturato e lo stato di molten globule. Metodologie per lo studio del folding e modelli per descriverlo. Il processo di folding in vivo. Chaperoni molecolari. Processi di aggregazione proteica e formazione di fibrille. Flessibilità e proprietà dinamiche delle proteine. Proprietà strutturali del DNA e interazioni proteina-DNA. Proprietà strutturali del RNA. Metodologie per la caratterizzazione strutturale e dinamica di macromolecole in cristalli, in soluzione, in cellule. Introduzione alle tecniche: spettroscopia NMR, X-ray e microscopia elettronica. Loro utilizzo per la carattterizzazione strutturale e dinamica di biomolecole. Tecniche strutturali integrate per la biologia strutturale a livello cellulare. Il corso prevede esercitazioni al computer e a spettrometri NMR.